Химия : Обмен белков в организме животного
Обмен белков в организме животного
Введение Белки - высокомолекулярные соединения. Состоящие из остатков ?-аминокислот, связанных пептидной связью - С = О NH - Различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры белковых молекул. Первичная структура - отражает последовательность расположения аминокислотных остатков в пептидной цепи. Вторичная структура - показывает, как полипептидная цепочка расположена в пространстве - это либо спираль, либо тип складчатого слоя (в основном спираль). Третичная структура показывает как спираль будет скручиваться - в основном будет глубулярная структура; эта структура относится к белкам ферментам, белкам гормонам, транспортным белкам и другим. Четвертичная структура образуется, когда отдельные глобулы соединяются и образуют субъединицу. Субъединица представляет полипептидную цепь, имеющую первичную, вторичную и третичную структуры. Это мультиферменты, изомеры. Физико-химические свойства белков Белки делятся на простые и сложные. Простые состоят только из остатков ? - аминокислот. Сложные, кроме белковой части имеют небелковую. К простым белкам относятся: альбумин, глобулин, проламины, гистоны, протамины и другие. К сложным белкам относятся: фосфопротеиды, гликопротеиды, липопротеиды, хромопротеиды, нуклеопротеиды. Белки в цельном виде организмом не усваиваются, они предварительно расщепляются в пищеварительном тракте до отдельных аминокислот и низкомолекулярных пептидов, которые всасываются в кровь и разносятся во все ткани. Поэтому переваривание белков является главным условием обеспечения организма животных аминокислотами. Белок полипептиды низкомолекулярные пептиды АК Ферменты переваривания белков в пищеварительном тракте Переваривание происходит под действием гидролитических ферментов. Главным ферментом желудочного сока является пепсин. Он вырабатывается главными клетками слизистой оболочки желудка или сычуга в виде пепсиногена - это неактивна форма пепсина. Пепсиноген превращается в пепсин под действием активного песина и соляной кислоты, которая вырабатывается обкладочными клетками желудка. Пепсиноген ПЕСИН HCL пепсин + пептиды А(мелкие пептиды) + пептиды Б(ингибирующий, блокирует активные центры пепсина в пепсиногене) Считают, что эта реакция является аутокаталитической, так как пепсин активирует сам себя. рН действия пепсина 1,5 - 2,5 . пепсин гидролизует почти все белки, не действует только на кератин и некоторые другие виды белков. Пепсин избирательно гидролизует внутренние пептидные связи, в первую очередь образованные ароматическими и дикарбоновыми аминокислотами, то есть он является эндопептидазой. Пепсин расщепляет белки на высокомолекулярные пептиды и небольшое количество отдельных аминокислот. O O O O H2N - CH - C - NH - CH - C - NH - CH - C - NH - CH - C - OH +HOH ПЕПСИН R1 R2 R3 R4 O O O O H2N - CH - C - NH - CH - C - OH + H2N - CH - C - NH - CH - C - OH R1 R2 R3 R4 Пептиды Пепсин очень активен - 1г пепсина в течение 2 часов расщепляет 50кг яичного денатурированного белка. У молодняка животных, питающихся молоком, пепсин в желудке не вырабатывается, у них присутствует фермент ренин, выделяющийся из сычуга жвачных. Ренин расщепляет белки молока. Затем пища попадает в тонкий отдел кишечника, в 12-перстную кишку. Здесь действует фермент трипсин, который вырабатывается в виде трипсиногена, то есть неактивной формы трипсина. Трипсиноген синтезируется железистыми клетками поджелудочной железы. Трипсиноген превращается в трипсин под действием энтеропептидазы и самого трипсина. При этом от профермента (трипсиногена) отщепляется ингибирующий гексапептид. Трипсиноген ЭНТЕРОПЕПТИДАЗА, ТРИПСИН трипсин + гексапептид То есть трипсин активирует себя, но первый толчок делает энтеропептидаза. Трипсин также расщепляет внутренние пептидные связи в белках, которые не подвергались действию пепсина, то есть он также является эндопептидазой. Трипсин разрывает внутренние пептидные связи, образованные диаминокислотами. Он расщепляет белки до высокомолекулярных пептидов и отдельных аминокислот. рН действия трипсина 7 - 7,5. В поджелудочном соке содержится еще фермент химотрипсин, который вырабатывается в неактивной форме в виде химотрипсиногена. Он активируется под действием трипсина. Химотрипсин имеет сходство с трипсином, но отличается по действию на белки. В отличие от трипсина он расщепляет внутренние пептидные связи, образованные ароматическими аминокислотами. Расщепляет белки также до полипептидов и отдельных аминокислот. В дальнейшем полипептидазы под действием этих же ферментов расщепляются до низкомолекулярных пептидов. На образовавшиеся низкомолекулярные пептиды действуют экзопептидазы, ферменты, гидролизующие крайние пептидные связи. К ним относятся: 1.аминопептидазы - гидролизуют ратные пептидные связи, начиная с N - конца. O O O O H2N - CH - C - NH - CH - C - NH - CH - C - NH - CH - C - OH R1 R2 R3 R4 Аминопептидаза карбооксипептидаза 2.карбооксипептидазы - гидролизуют крайние пептидные связи, начиная с С - конца. Карбооксипептидазы бывают А и Б. Карбооксипептидаза А гидролизует крайние связи, образованные ароматическими аминокислотами, а карбооксипептидаза Б - основными аминокислотами. 3.дипептидазы - расщепляют пептидные связи с образованием свободных аминокислот. Всасывание продуктов распада белков Всасываются аминокислоты и частично дипептидазы и пептиды в ворсинках тонкого отдела кишечника с участием специфических переносчиков. Перенос через апикальную мембрану происходит активно при помощи Na-зависимого транспорта. Аминокислоты поступают в кровь и разносятся во все ткани. Использование аминокислот в тканях после их всасывания 1.на построение белков собственной ткани, то есть на синтез тканевых белков, белков крови, плазмы и всех тканей. 2.распад до конечных продуктов с образованием энергии. 3.на синтез липидов и углеводов. 4.на синтез азотсодержащих небелковых веществ. Переваривание белков и их микробиальный синтез в рубце жвачных животных У жвачных животных расщепление белков происходит в рубце под действием ферментов, вырабатываемых микрофлорой. При этом белки расщепляются до аминокислот, часть аминокислот дезаминируется с образованием аммиака и короткоцепочных карбоновых кислот. Азот аммиака, карбоновые кислоты используются микробными клетками, клетками простейших (поглощаются микроорганизмами) для синтеза собственных аминокислот, их тоже около 20. Затем из этих аминокислот синтезируются белки микробных тел. У жвачных для этих целей могут использоваться азотсодержащие вещества небелковой природы - мочевина, карбамидфосфат и другие. Синтезируемый микробиальный белок является полноценным, то есть содержит весь набор незаменимых аминокислот. Этим путем у жвачных животных покрывается 30% потребности в белке. Чтобы более полно использовался процесс микробиального синтеза белка, надо в рацион включать не только азотсодержащие вещества, но и легкорастворимые углеводы с тем, чтобы обеспечить развивающуюся микрофлору энергией. Обычно в рационе соотношение сахаропереваримого протеина 1,2:1. Всего азота небелковых веществ не должно превышать 20-30% ко всему протеину рациона. У лошадей этот процесс протекает в слепой кишке. Гниение белков в пищеварительном тракте Это естественный процесс, происходит в здоровом организме под действием микрофлоры в толстом отделе кишечника. Гниению подвергаются белки, которые не успели перевариться. Повышенное гниение белков наблюдается при желудочно - кишечных заболеваниях: гастритах, атониях, залеживании пищи в толстом отделе кишечника, поражениях печени. При этом развивается гнилостная микрофлора, что приводит к усиленному гниению, в результате чего могут накапливаться вредные продукты гниении, особенно мины: путрисцин, кадаверин, а также фенол, крезол, индол, скатол и другие. Кадаверин и путрисцин образуются в результате декарбоксилирования аминокислот лизина и орнитина. СH2 - CH2 - CH2 - CH2 - CH - COOH -CO2 NH2 - (CH2)5 - NH2 NH2 лизин NH2 кадаверин CH2 - CH2 - CH2 - CH - COOH -CO2 NH2 - (CH2)4 - NH2 NH2 орнитин NH2 путрисцин Кадаверин и путрисцин - трупные яды. Всасываются они из кишечника в кровь и выделяются с мочой. Крезол и фенол образуются при гниении белков, содержащих аминокислоты фенилаланин и тирозин: OH HO OH +[O] -CO2, - NH3 СН2 - CH - COOH NH2 CH2 - CH - COOH CH3 фенол Фенилаланин NH2 крезол Тирозин Все это яды, всасывающиеся в кровь и поступающие в печень. Индол и скатол образуются при гниении белков, содержащих триптофан: CH2 - CH - COOH NH2 - CO2 - NH3 - CH3 NH NH NH Триптофан скатол индол Кроме ядовитых продуктов, при гниении образуются следующие вещества: жирные кислоты, ненасыщенные жирные кислоты, кетокислоты, оксикислоты. Все эти кислоты не являются довитыми веществами, образуются также СО2, NH3 и другие вещества. Обезвреживание продуктов гниения белков Все яды, образующиеся при гниении белков с кровью поступают в печень и там обезвреживаются. Обезвреживание происходит при помощи серной и глюкуроновой кислот. Серна кислота находится в связанном виде в виде нуклеотида ФАФС (3 - фосфоаденозин - 5 - фосфосульфат), глюкуроновая кислота в виде уридинглюкуроновой кислоты (УДФ - глюкуроновая кислота). ОН O - SO3H + ФАФ - ОSO3H + ФАФ (ФАФС) СН3 CH3 Крезол крезолсерная кислота Аналогично образуется фенолсерная кислота ОН Н - С - О - УДФ Н - С - О - Н - С - ОН Н - С - ОН + НО - С - Н О НО - С - Н О + УДФ Н - С - ОН Н - С - ОН фенол Н - С Н - С СООН СООН УДФ - глюкуроновая кислота фенолглюкуроновая кислота Аналогично образуется и крезолглюкурновая кислота. Индол и скатол перед тем, как обезвредиться окисляются в печени до индоксила и скатола: CH3 СН3 ? О2 ОН NH NH Скатол скатоксил CH3 СН3 + ФАФ - O - SO3H + ФАФ OH О - SO3H NH NH Скатоксил скатоксилсерная кислота Аналогично образуется индоксилсерная кислота. ОН ? О2 NH NH Индол индоксил ОН Н - С - О - УДФ Н - С - О - Н - С - ОН Н - С - ОН + НО - С - Н О НО - С - Н О NH + УДФ NH Н - С - ОН Н - С - ОН Индоксил Н - С Н - С СООН СООН УДФ - глюкуроновая кислота Индоксилглюкуроновая кислота Аналогично образуется и скатоксиглюкуроновая кислота. В печени также обезвреживается бензойная кислота. У животных она обезвреживается путем соединения с глицином аминокислотой). СООН О = С - NН - CH2 - COOH + H2N - CH2 - COOH - H2O глицин гиппуровая кислота (особенно много ее в моче лошадей) У птиц бесцветная кислота обезвреживается при помощи аминокислоты орнитина: CH2 - NH2 HOOC - CH2 - NH - C CH2 + - H2O CH2 O CH2 CH2 O CH - NH2 HOOC - CH - NH - C COOH COOH Орнитин орнитуровая кислота Распад аминокислот в тканях до конечных продуктов обмена Основные пути распада аминокислот - это дезаминирование и декарбоксилирование. Дезаминирование - это отщепление аминогруппы в виде аммиака NH3 при действии специфических ферментов: дезаминазы, дегидрогеназы и других. Различают четыре вида дезаминирования: окислительное, восстановительное, гидролитическое и внутримолекулярное. 1.окислительное дезаминирование. Протекает в две реакции, сопровождается образованием кетокислот и NH3: R НАДН2 ? О2 Н2О (3 АТФ) R R CH - NH2 дегидрогеназа, + НАД C = NH + Н2О C = O + NH3 COOH COOH COOH Аминокислота иминокислота кетокислота 2.востановительное дезаминирование. Протекает в основном в пищеварительном тракте под действием микроорганизмов. R R CH - NH2 + H2 CH2 + NH3 COOH COOH Насыщенная жирная кислота 3.гидролитическое дезаминирование. Протекает в пищеварительном тракте под действием микрофлоры, при этом образуются оксикислоты и NH3. R R CH - NH2 + HOH CH - OH + NH3 COOH COOH Оксикислота 4.внутримолекулярное дезаминирование. Участвуют микроорганизмы. В тканях представлено только для гистидина: N CH2 - CH - COOH N CH = CH - COOH NH2 + NH3 NH NH гистидин уранотиновая кислота Основной путь дезаминирования в тканях - это окислительное дезаминирование. Протекает путем дегидратации, под действием фермента дегидрогеназы. Но в тканях животных активен только дегидрогеназа глутаровой кислоты - глутамодегидрогеназа. Поэтому прямым путем окислительному дезаминированию в тканях может подвергаться только глутаровая кислота, а все остальные аминокислоты подвергаются непрямому окислительному дезаминированию, предварительно вступая в переаминирование с ?-кетоглутаровой кислотой. Переаминирование - это перенос аминогрупп с аминокислоты на кетокислоту. При этом образуется глутаминовая кислота и идет последующее дезаминирование. Непрямой путь окислительного дезаминирования. Протекает в 2 стадии: 1.переаминирование аминокислоты с ?-кетоглутаровой кислотой: R COOH R COOH CH - NH2 + CH2 аминотрансфераза C = O + CH2 COOH CH2 COOH CH2 амино- C = O кето- CH - NH2 кислота COOH кислота COOH ?-кетоглутаровая кислота глутаровая кислота 2.окислительное дезаминирование глутаминовой кислоты с образованием кетокислоты: COOH НАДН2 ? О2 Н2О (3 АТФ) COOH COOH CH2 + НАД CH2 CH2 CH2 глутаматдегидрогеназа CH2 + HOH CH2 + NH3 CH - NH2 C = NH C = O COOH COOH CH2 Глутаровая кислота иминокислота ?-кетоглутаровая кислота ?-кетоглутаровая кислота может снова вступать в реакцию переаминирования с аминокислотами. Декарбоксилирование аминокислот. Это отщепление СО2 от карбоксильной группы. При этом образуются амины: R R CH - NH2 -CO2ДЕКАРБОКСИЛАЗА ФП CH2 - NH2 COOH амин При тканевом декарбоксилировании аминокислот образуется физиологически активные амины, например, при декарбоксилировании гистидина - гистамин, цистеина - цистамин, из которого затем образуется таурин, входит в состав желчных кислот. N CH2 - CH - COOH - СО2 N CH2 - CH2 - NH2 NH2 декарбоксилаза ФП NH NH гистидин гистамин Гистамин расширяет кровеносные сосуды, снижает кровяное давление, возбуждает перистальтику матки и др. CH2 - SH CH2 - SH CH2 - SO3H CH - NH2 - CO2 CH2 - NH2 + 3 [O] CH2 - NH2 COOH цистамин таурин цистеин При декарбоксилировании глутаминовой кислоты образуется ?-аминомасляная кислота. COOH COOH CH2 CH2 CH2 -CO2 CH2 CH - NH2 CH2 - NH2 COOH ?-аминомасляная кислота Глутаминовая Кислота ?-аминомасляная кислота участвует в передаче нервных импульсов с нервных окончаний, является противосклеротическим веществом, используется как лекарство. Обезвреживание аммиака в организме животных Образуется при дезаминировании NH3, обезвреживается следующими путями: 1.образование солей аммония: NH3 + HCL NH4CL 2. образование амидов кислот (аспарагиновой и глутаминовой). COOH O = C - NH2 CH2 CH2 CH2 + NH3 -H2O CH2 CH - NH2 + H2O CH - NH2 COOH COOH Глутаминовая глутамин Кислота Аналогично идет образование аспарагина. Глутамин и аспарагин являются резервом азота в организме. При недостатке аммиака реакция идет в обратном направлении. 3.аммиак участвует в биосинтезе заменимых аминокислот путем восстановительного аминирования кетокислот R R R C = O + NH3 - H2O C = NH + H2 CH - NH2 COOH COOH COOH 4. образование мочевины - это главный путь обезвреживания аммиака. 92% азота выводится из организма с мочой в виде мочевины. При образовании мочевины используется 1 молекула СО2 и 2 молекулы NH3. NH2 CO2 + 2NH3 C = O + H2O NH2 Мочевина Впервые это установили Павлов, Ненский и другие. Позже было доказано, что в печени накапливаются аминокислота аргинин, здесь же активен фермент аргиназа. Отмечалось, что аргинин расщепляется под действием аргиназы гидролитическим путем с образованием орнитина и мочевины. Мочевина иминная форма NH2 - C = NH NH2 NH C - OH CH2 - NH2 CH2 + HOH NH CH2 CH2 NH2 + CH2 CH2 C = O CH - NH2 CH - NH2 NH2 COOH COOH мочевина орнитин Аргинин аминная форма Американский ученый Кребс создал свою теорию - орнитиновый цикл Кребса. Орнитин является затравкой цикла. Теория Кребса лежит в основе современной теории образования мочевины, которая открыла промежуточные соединения в этом цикле. Образование мочевины происходит главным образом в пени. Павлов впервые установил что кровь воротной вены, притекающая к печени богата NH3, а кровь, оттекающая от печени, содержит мало NH3, но много мочевины, то есть NH3 превратился в мочевину. Образование мочевины происходит во внутренних мембранах митохондрий, в специальных отсеках внутренних матриксов митохондрий, изолированных от участка, где происходит цикл трикарбоновых кислот, так как эти циклы конкурируют между собой за фумаровую кислоту, ЩУК. Поэтому природа приспособилась к разделению (изоляции) этих процессов. Это называется компартментализация. Цикл образование мочевины включает следующие этапы: 1 этап. Биосинтез карбомоилфосфата при участии фермента карбомоилфосфатсинтетазы. СО2 + NH3 + АТФ карбомоилфосфатсинтетазы NH2 - C ~ P = O + АДФ O OH HO Карбомаилфосфат 2 этап. Образование цитруллина, реакция идет с участием орнитина - затравки цикла. CH2 - NH2 NH2 - C = O CH2 NH2 NH CH2 + C ~ P = O -H3PO4 CH2 CH - NH2 O OH HO орнитинкарбомаилтрансфераза CH2 COOH CH2 Орнитин CH - NH2 COOH Цитруллин 3 этап. Образование агининоянтарной кислоты при участии фермента аргининсукцинатсинтетаза, участвует АТФ. COOH NH2 - C = O COOH NH2 - C = N - CH NH CH - NH2 NH CH2 CH2 + CH2 - Н2О CH2 COOH CH2 COOH аргининосукцинатсинтетаза CH2 CH2 аспарагиновая CH2 CH - NH2 кислота CH - NH2 COOH COOH Цитруллин аргининоянтарная кислота 4 этап. Распад аргининоянтарной кислоты на аргинин и фумаровую кислоту, под действием того же фермента. COOH NH2 NH2 - C = N - CH C = NH NH CH2 NH COOH CH2 COOH CH2 CH CH2 аргининосукцинатсинтетаза CH2 + CH CH2 CH2 COOH CH -NH2 CH - NH2 фумаровая кислота COOH COOH аргининоянтарная кислота аргинин 5 этап. Распад аргинина под действием аргиназы, на мочевину и орнитин. Мочевина иминная форма NH2 - C = NH NH2 NH C - OH CH2 - NH2 CH2 + HOH NH CH2 CH2 аргиназа NH2 + CH2 CH2 C = O CH - NH2 CH - NH2 NH2 COOH COOH мочевина орнитин Аргинин аминная форма На этом цикл заканчивается. Фумаровая кислота участвует в случайных процессах: COOH COOH НАДН2 ? О2 Н2О (3 АТФ) COOH COOH CH фумараза CH - OH -2Н C = O CH2 CH + H2O CH2 малатдегидрогеназа CH2 + CH2 COOH COOH COOH CH - NH2 Фумарат малат ЩУК COOH Глутаминовая кислота СООН СООН переаминирование CH - NH2 + СH2 аминотрансфераза CH2 CH2 COOH C = O Аспарагиновая кислота COOH (вступает в цикл ? - кетоглутаровая кислота мочевины) ЩУК вступает в реакцию переаминирования с глутаминовой кислотой Биологическая ценность белков Определяется по их аминокислотному составу. По этому принципу белки делятся на полноценные и неполноценные. Полноценные белки это те, которые содержат все незаменимые аминокислоты в оптимальном соотношении со всеми аминокислотами. Полноценные белки содержат корма животного происхождения, особенно молоко, мясо, яйца. Из растительных кормов приближается к ним белки сои, некоторых бобовых, жмыхи. В животноводстве необходимо широко использовать все отходы молочной, мясной промышленности для приготовления мясо- костной, травяной муки, проводить дрожжевание кормов, использовать микрофлору рубца. Нарушение белкового обмена наблюдается не только при дефиците незаменимых аминокислот, но и при нарушении их соотношения. Незаменимые аминокислоты - это те, которые не синтезируются в тканях животных. Они поступают в ткани за счет белков корма и микробиальных белков, синтезирующихся в рубце, слепо кишке и т.д. Незаменимые аминокислоты характеризуются строением, у них разветвленная цепочка, либо наличием ароматических радикалов, либо гетероциклических. Все это затрудняет их синтез в организме. незаменимых аминокислот 9 : валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, лизин, треонин, метионин, гистидин, триптофан. Заменимые аминокислоты, которые синтезируются в тканях животных организмов. Они синтезируются либо из других аминокислот, например, тирозин - из фенилаланина, цистин, цистеин - производные метионина, аргинин - в цикле образования мочевины, но эти аминокислоты всецело расходуются в этом цикле, поэтому являются лимитирующими и в большом количестве должны поступать с кормами, либо синтезироваться из кетокислот: аланин, аспарагиновая, глутаминовая. Глицин для птицы является незаменимой аминокислотой. Синтез заменимых аминокислот в тканях Происходит двумя путями: 1.восстановительное аминирование. 2.переаминирвоание или транс - аминирование. Восстановительное аминирование. Этим путем очень активно синтезируется глутаминовая кислота. Аминированию подвергаются кетокислота. Происходит это в две стадии. COOH COOH COOH CH2 CH2 НАД CH2 CH2 + NH3 - H2O CH2 НАДН2 CH2 C = O C = NH глутаматдегидрогеназа CH - NH2 COOH COOH COOH ?- кетоглутаровая иминокислота глутаминовая кислота кислота Переаминирование или трансаминирование. Этим путем синтезируются все остальные аминокислоты. Переаминирование - это перенос аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту. Эта реакция лежит в основе непрямого окислительного дезаминирования. В тканях животных донором аминогруппы является глутаминовая кислота, которая все время пополняется за счет восстановительного аминирования. R COOH R COOH C =O CH2 CH - NH2 + CH2 COOH + CH2 аминотрансфераза коф ФП COOH CH2 кеток-та CH - NH2 аминокислота C = O COOH COOH Глутаминовая к-та ?-кетоглутаровая кислота Обмен серосодержащих аминокислот К серосодержащим аминокислотам относятся: цистин, цистеин, метионин. CH2 - SH CH2 - SH CH2 - S - S - CH2 CH - NH2 + CH - NH2 - 2H CH - NH2 CH - NH2 COOH COOH COOH COOH Цистеин цистин CH2 - S - CH3 CH2 метионин CH - NH2 COOH Серосодержащие аминокислоты играют очень важную структурную роль - образуют дисульфильные связи в структуре белков. За счет свободных сульфгидрильных групп цистеин участвует в образовании активных центров ферментов, образует физиологически активное вещество глютатион - это трипептид глутаминовой кислоты, цистеина и глицина. Цистеин, является основой аминокислотой в образовании кератина- белка волос, шерсти, ногтей, рогов и т.д. выполняет структурную роль. Метионин является донором метильных групп, участвует в реакциях переаминирования, в частности при синтезе гемма, креатина, ацетилхолина, холина. Метионин является основным компонентом рациона животных, недостаток его приводит у птиц к расклевам. Дают подкормку, творог. Серосодержащие аминокислоты улучшают качество шерсти, ее крепость. Для пополнения содержания аминокислот в рационах используют гидролизаты грубого пера , рогов. Метионин можно получать искусственно. Он является источником цистеина. CH2 - S - CH3 CH3 - SH CH2 - CH3 CH - NH2 CH - NH2 COOH COOH цистеин Метионин Цистеин может образовываться из серина: CH2 - OH CH2 CH - NH2 + H2S CH - NH2 + H2O COOH COOH Серин цистеин Цистеин является источником серной кислоты в организме, которая входит в ФАФС и служит дл обезвреживания ядовитых продуктов. Список использованной литературы 1. Березов Т.Т. , Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. Под ред. Дебова С.С. / М., «Медицина», 1990. 2. Николаев А.Я. Биохимия. / М., «Высшая школа», 1989. 3. Строев Е.А. Биологическая химия. / М., «Высшая школа», 1986. 4. Бышевский А.Ш.. Терсенев О.А. Биохимия для врача. /Екатеринбург, 1994. 5. Кушманова О.Д., Ивченко Г.М. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии. / М., «Медицина», 1983.
|
